5月11日学术报告(伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校Prof. Peng Jian )
类别：网络整理 发布人：admin 浏览次数： 次 发布时间：2015-09-02 14:25
报告题目：Exploring the complexity of molecular code: Unraveling the mechanism of  chaperone¬-mediated protein folding

报告日期及时间：2015年5月11日周一  15:00

报告地点： 学院B403报告厅

报告人： Prof. Peng Jian  (彭 健)

报告人单位：University of Illinois at Urbana-Champaign, Urbana, IL. Department of Computer Science (伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校计算机科学系) 

报告人简介：本科和硕士毕业于外围投注365，2011年获得美国芝加哥大学丰田科技学院计算机科学专业博士学位，2011.9-2015.1美国麻省理工学院数学系计算机科学与人工智能实验室的访问学者和博士后，现伊利诺伊大学厄巴纳-香槟分校计算机科学系教授。研究兴趣主要在计算生物学和机器学习。开发高效的算法对庞大的基因数据集以及系统生物学和分子生物学中的数据集进行分析处理整合。在机器学习方面研究兴趣主要包括采样、变分推理方法以及对高维图模型的结构化学习算法的研究。现在主要研究大数据科学，包括机器学习算法和计算生物学。研究成果主要发表在机器学习和计算生物学的顶级会议 (包括ICML,NIPS,UAI,AISTATS,RECOMB,ISMB) 以及杂志 (Nature Biotech, Science, Cell, Genome Biology,  Bioinformatics,  PloS Computational Biology, Journal of Virology).

报告摘要：Chaperones are special proteins that aid the folding, unfolding, assembly and disassembly of other proteins. Chaperones rely 
on a large and diverse set of co¬chaperones that regulate their specificity and function. How these co¬chaperones regulate
 protein folding and whether they have chaperone¬independent biological functions is largely unknown. In this talk, I will first
 present novel experimental and machine learning approaches to study the chaperone/co-chaperone/client  interaction  network  in a systematic way. We delineated the relationship between the Hsp70 and Hsp90 chaperone systems, uncovered novel
 co¬chaperones and clients, and established a surprisingly distinct network of protein¬ protein interactions for co¬chaperones.
 Our results provided a rich resource for exploring how this network changes in the context of development and disease. Finally,
 I will discuss a case study on the interactions between Hsp90 and kinases, both being important drug targets for cancer therapy.
 Using graphical modeling and robust sparse regression methods, we identified striking associations between the binding
 specificity and a structural motif that includes deeply ¬buried hydrophobic residues in the kinase core region. Computation¬guided
 mutagenesis validated the role of this motif in binding and suggested that Hsp90 recognizes intermediate kinase conformations
 by sensing the thermostability of the kinase core region. We anticipate our new results will advance the understanding of the role
 of Hsp90 in cancer drug development.

邀请人： 毋国庆教授  刘娟教授

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